1895年，科學(xué)家發(fā)現(xiàn)來自不同生物物種、器官和組織的一些酶可以作用于相同的底物，催化相同的化學(xué)反應(yīng)。
1959年從心肌細(xì)胞中分離純化出兩種乳酸脫氫酶，于是提出了同工酶的概念。
同工酶是指催化同一化學(xué)反應(yīng)，但酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫原性不同的一類酶。
在分布上，同工酶可以存在于同一種族或個(gè)體的不同組織中，甚至存在于同一細(xì)胞的不同細(xì)胞器中。
在結(jié)構(gòu)上，同工酶的一級(jí)結(jié)構(gòu)不同，但其活性中心的三維空結(jié)構(gòu)相似，因此可以催化相同的化學(xué)反應(yīng)。
到目前為止，已知的同工酶不下幾十種，如乳糖激酶、乳酸脫氫酶等。其中，乳酸脫氫酶(LDH)是研究得最清楚的同工酶。
乳酸脫氫酶的組成、類型、分布及應(yīng)用
乳酸脫氫酶(LDH)是一種聚合酶，在人類和脊椎動(dòng)物組織中有四個(gè)亞單位。
LDH的亞單位有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)。兩個(gè)亞基以不同的比例形成5種LDH形式，即LDH1(由4個(gè)心肌亞基組成)、LDH2(由3個(gè)心肌亞基和1個(gè)骨骼肌亞基組成)、LDH3(由2個(gè)心肌亞基和2個(gè)骨骼肌亞基組成)、LDH4(由1個(gè)心肌亞基和3個(gè)骨骼肌亞基組成)和LDH5(由4個(gè)骨骼肌亞基組成)
由于五種LDH中亞基的類型和比例不同，其理化性質(zhì)也不同。如電泳，可以顯示不同的浪涌能力。LDH1對(duì)正極的浪涌速度最快，LDH5最慢，其他介于兩者之間，其次是LDH2、LDH3、LDH4。
從這張同工酶電泳圖譜中，我們不僅可以看到不同類型乳酸脫氫酶的理化性質(zhì)的差異，還可以看到不同類型乳酸脫氫酶在不同組織中的分布差異。心肌中LDH1和LDH2較多，骨骼肌和肝臟中以LDH5和LDH4為主。
分布的差異與乳酸在不同組織中利用的生理過程不同有關(guān)。LDH1和LDH2對(duì)乳酸有很大的親和力，使乳酸脫氫氧化為丙酮酸，有利于心肌從乳酸氧化中獲取能量。Lh4和LDH5對(duì)丙酮酸有很大的親和力，有利于丙酮酸還原為乳酸，與骨骼肌在無氧糖酵解過程中獲得能量的生理過程相兼容。
利用這種分布差異的特點(diǎn)，可以為臨床疾病的診斷提供依據(jù)。
下圖是人體各組織器官中LDH同工酶活性的比較。心肌中乳酸脫氫酶活性最高，為73。骨骼肌和肝臟的LDH5活性分別為79和56，也比較高。
當(dāng)組織患病時(shí)，組織特異性的LDH同工酶可以釋放到血液中，血清中的LDH增加，如心肌梗死患者血清中的LDH1和肝病患者血清中的LDH5。因此，臨床上常采用血清同工酶分析來幫助診斷疾病。
從圖中可以看出，心肌梗死患者的同工酶譜在LDH1附近有一個(gè)峰值，而肝病患者的同工酶譜在LDH5處有一個(gè)峰值。
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